5 강 . 단백질
1 아미노산의 구조
아미노산
▪ 한 분자 내에 아미노기와 카복실기를 가지고 있는 화합물
▪ 단백질의 기본 단위
▪ 글리신 ( 곁사슬 =H) 제외하고 α - 탄소가 비대칭탄소원자로 광학활성이 있음 .
▪ 자연계 20 여종의 아미노산이 있음 .
2 아미노산의 종류
지방족아미노산
-중성아미노산
-하이드록시아미노산
-산성아미노산
-염기성아미노산
-함황아미노산
-친수성아미노산
환상아미노산
-이미노산
-방향족아미노산
3 지방족 아미노산
중성아미노산
글리신 (glycine, Gly)
알라닌 (alanine, Ala)
발린 (valine, Val)
류신 (leucine, Leu)
아이소류신 (isoleucine, Ile)
염기성아미노산 ( 황 함유 )
라이신 (lysine, Lys)
아르지닌 (arginine, Arg)
히스티딘 (histidine, His)
메싸이오닌 (methionine, Met)
시스테인 (cysteine, Cys)
친수성 아미노산
아스파라진 (asparagine, Asn)
글루타민 (glutamine, Gln)
4 환상 아미노산
방향족 아미노산
페닐알라닌 (phenylalanine, Phe)
트립토판 (tryptophan, Trp)
타이로신 (tyrosine, Tyr)
이미노산
프롤린
(Proline, Pro)
아미노산의 특성
1 양성전해질
양성전해질
▪ 아미노산은 카복실기와 아미노기가 있음 .
▪ 수 소 이 온 양에 따라 양이온 또는 음이온이 되는 양성이온 (zwitter ion) 으로 존재
2 등전점
등전점
▪ 양전하와 음전하의 수가 같아 전기적으로 중성이 되는 pH
▪ 양전하합과 음전하합이 같음 .
▪ 전기장 내에서 어느 전극으로도 이동하지 않음 .
▪ pI(Isoelectric point)
3 소수성·친수성
소수성
▪ 물에 잘 녹지 않음 .
▪ 중성 아미노산 , 방향족 아미노산 등
글리신(glycine, Gly)
친수성
▪ 물에 잘 녹 음 .
▪ 아스파라진 , 글루타민 등
글루타민 (glutamine, Gln)
4 화학반응
닌하이드린반응
▪ 아미노산이 닌하이드린 ( 산화제 ) 과 반응 , 암모니아 , 탄산가스 , 알데하이드 생성
▪ 암모니아는 닌하이드린과 반응 , 570nm 에서 흡광하는 청자색화합물 생성
▪ 주로 단백질의 아미노산 구성을 측정하는데 이용
카보닐화합물과의 반응
▪ 아미노산의 α - 아미노기는 카보닐기 가 있는 알데하이드 나 케톤 과 축합
반응하여 시프 (Schiff) 염기 생성
▪ 이 반응은 마이야르반응 ( 비효소적 갈변반응 ) 의 시작단계
▪ 체내에서 다양한 생물학적 반응
탈탄산반응
▪ 아미노산에서 카복실기가 제거되는 반응
▪ 탈탄산효소에 의해 일어남
▪ 히스티딘은 동물체내에서 탈탄산효소의 작용에 의해 카복실기가
제거되면서 히스타민 생성 , 알레르기 반응 유발
단백질의 구조와 분류
1 단백질의 기본 구조
단백질
▪ 한 아미노산 α - 위치의 카복실기와 다른 아미노산 α - 위치의 아미노기가
축합하여 펩타이드 결합한 구조
▪ 펩타이드 결합의 연속구조를 주사슬이라 함
▪ 아미노산 종류에 따라 기능에 차이 있음
3 단백질 1차구조
1 차구조
▪ 100~500 여개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 직선상 배열
▪ 연결된 아미노산 특성에 따라 기능 차이 발생
▪ 2,3,4 차 구조에 영향
전하를 띤 곁사슬을 가진 경우
: 이온결합 , 수소결합 형성
소수성 곁사슬을 가 진 경우
: 반데르발스힘으로 비공유결합 형성
=>접히거나 구불구불한 형태
4 단백질 2 차구조
2 차구조
▪ 폴리펩타이드 사슬의 구성 아미노산이 상호작용을 하면서 주로 수소결합에 의해 입체구조 형성
▪ α - 나선구조 (helix), β - 병풍구조 (sheet), β - 회전 (turn) 구조와 루프 배열 존재
나선구조
α - 나선구조 (helix)
▪ 주사슬 펩타이드의 카보닐기 와 다른 펩타 이드의 아미노기 가 수소결합 형성
▪ 주사슬이 오른쪽으로 감는 나선모양구조
▪ 아미노산 잔기의 수는 3.6 개 , 간격은 5.4Å
▪ 미오글로빈 , 헤모글로빈의 경우 펩타이드
사슬의 80%, 키모트립신의 경우 10%
β - 병풍구조 (sheet)
▪ 분자 사이 수소결합으로 병풍처럼 늘어진 구조
▪ 인접 폴리펩타이드의 배열방향
• 평행 β - 병풍구조 , 역평행 β - 병풍구조
▪ β - 병풍구조는 α - 나선구조보다 안정
▪ β - 병풍구조 비율이 높은 단백질의 열변성 온도가 높음 .
• β - 락토글로불린 ( β - 병풍구조 51%) 열변성온도 75.6 ℃
• 11S 글로불린 ( β - 병풍구조는 64%) 열변성온도 84.5 ℃
3 차구조
▪ 2 차구조로 이루어진 폴리펩타이드 사슬이 구성하는 아미노산 잔기의 특성에
따라 수소결합 , S-S 결합 , 이온결합 , 소수성결합 등을 형성
▪ 휘어지고 구부러져 형성하는 입체적인 구상 또는 섬유상의 공간배열
4 차구조
▪ 3 차구조를 이루는 입체적인 폴리펩타이드가 모여 하나의 생리기능을 가지
는 단백질의 집합체
• β - 글로불린 : 2 개의 소단위가 결합한 다이머 • 헤모글로빈 : 4 개의 소단위가 결합한 테트라머
7 단백질의 분류
단순단백질
글루텔린
▪ 곡류에 함유되어 있는 단백질
▪ 글루탐산 많음 .
▪ 오리제닌 ( 쌀 ), 글루테닌 ( 밀 ),
호데닌 ( 보리 ) 등
프롤라민
▪ 식 물 의 종자에 함유된 단백질
▪ 글루탐산 , 프롤린 , 류신 등 많음 .
▪ 글리아딘 ( 밀 ), 제인 ( 옥수수 ) 등
알부민
▪ 생체세포나 체액에 분포
▪ 동물성
: 오브알부민 ( 난백 ), 락트알부민 ( 유 즙 ), 혈청알부민 , 미오겐 등
▪ 식물성
: 류코신 ( 맥류 ), 레구멜린 ( 대두 ), 리신 ( 파마자씨 ) 등
글로불린
▪ 동식물의 조직 , 체액
▪ 동물성
: 혈청글로블린 , 락토글로블린 ( 유즙 ), 오브글로블린 ,
라이소자임 ( 난백 ), 액틴 - 미오신 ( 근육 ) 등
▪ 식물성
: 글리시닌 ( 대두 ) 등
9 단백질의 분류 : 복합단백질
인단백질
▪ 인산이 결합한 단백질
▪ 묽은 알칼리에 녹으며 체액의 pH 유지 및 효소 작용 조절 등
▪ 카세인 ( 우유 ), 비텔린과 비텔레닌 ( 난황 ) 등
지단백질
▪ 지질이 결합한 단백질 , 유화성
▪ 리포비텔레닌 ( 난황 ), 트롬보플라스틴 ( 혈액 ) 등
핵단백질
▪ DNA, RNA 등의 핵산이 결합한 단백질 , 식품의 맛과 관련
▪ 백혈구 , 적혈구 , 배아 , 효모 , 세균 등에 존재
당단백질
▪ 당질이 결합한 단백질 , 동물과 식물 세포의 보호작용
▪ 뮤신 ( 동물점액 ), 뮤코이드 ( 혈청 , 결체조직 ), 오브뮤코이드 ( 난백 ) 등
색소단백질
▪ 색소 성분이 결합한 단백질 , 산소운반 , 호흡작용 등
▪ 헤모글로빈 ( 혈액 ), 미오글로빈 ( 근육 ), 아스타잔틴 ( 갑각류 )
금속단백질
▪ 철 , 구리 , 아연 등 금속이 결합한 단백질
▪ 효소나 호르몬의 구성성분 또는 작용에 기여
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