01 효소의 특징 및 분류
02 효소의 작용 메커니즘
03 효소반응속도론
04 효소 활성의 조절
01. 효소의 특징과 분류
효소의 주요 특징
효소
▪ 생체 내 반응을 촉매하는 물질 ( 대부분 단백질 )
▪ 반응속도를 크게 증가시킴
활성자리
▪ 효소 내부에 활성자리 보유
→ 기질 (반응물 ; S)과 결합할 수 있음
→ 효소 - 기질 복합체 형성
촉매 효율
▪ 촉매 없이 진행되는 반응 대비 반응속도 10 7 ~10 19 배까지 증가
▪ 전환수 ( kcat ):
효소 분자 1 개에 의해 1 초당 생성물로 전환되는 기질 분자 수 → k cat 이 클수록 촉매 효율이 높은 효소
특이성
▪ 효소는 특이성 (specificity) 이 매우 높음 ▪ 특정 기질과만 반응
▪ 한 종류의 반응만 촉매
→ 세포내 존재하는 효소 종류에 따라 대사 반응이 결정됨
보조인자
▪ 일부 효소의 경우 효소 이외에 단백질이 아닌 다른 분자 필요
▪ 비단백질 분자가 금속 이온일 경우 보조인자 (cofactor) 라고 함
예 ) Zn 2+ , Fe 2+ 등
▪ 비단백질 분자가 작은 유기물질인 경우 조효소 (coenzyme) 라고 함
→ 대부분의 조효소는 비타민에서 유래
▪ 보결단 : 효소와 영구적으로 결합되어 있는 보조효소
활성 조절
▪ 효소의 촉매 활성은 조절 가능 ( 촉진 또는 억제 )
▪ 세포 내 반응물 필요에 따라 반응속도 조절
구획화
▪ 대부분 효소의 위치는 세포 내 특정 소기관에 제한 됨
▪ 기질 또는 생성물 을 다른 반응으로부터 격리 가능
→ 수천 종의 효소 반응의 대사 경로가 필요에 맞게 진행되도록 함
효소 명명법과 분류
명명법
▪ 일반적으로 기질 이름 뒤에 접미사 ‘ - ase ’ 를 붙임
예 ) 수크로오스 (Sucrose) 가수 분해 효소 : 수크라아제 (Sucrase)
▪ 또는 촉매하는 반응의 성질을 표현
예 ) 알코올의 산화반응 촉매하는 효소 :
알코올 탈수소효소 (alcohol dehydrogenase)
▪ 혼동을 피하기 위해 국제 생화학회에서 체계적 명명법 제정
→ 6 가지 대분류 기준 → 재분류하여 4 개의 숫자 기호 부여
예 ) 알코올 탈수소효소 : EC 1.1.1.1.
알코올 : NAD+ 산화환원효소 (alcohol : NAD+ oxidoreductase)
효소의 분류
▪ 산화환원효소 : 전자 이동 및 수소 또는 산소 이동이 동반됨
탈수소효소 , 산화효소 , 과산화효소 등
▪ 전이효소 : 공여분자의 특정 작용기를 수용분자로 전이
메틸기 전이효소, 아세틸기 전이효소 등
▪ 가수분해효소 : 물 첨가하여 결합을 끊는 가수분해 반응 촉매
인산 가수분해효소, 에스테르 가수분해효소 등
▪ 분해효소 : C – C, C – O, C – N 등의 결합을 절단하는 반응 촉매
탈카르복실화효소, 수화효소 등
▪ 이성질화효소 : 기능기의 전이에 의한 분자 내 재배열 반응 촉매
에피머라아제 , 뮤타아제 등
▪ 연결효소 : ATP 와의 짝반응을 통해 2 개의 기질을 연결 반응 촉매
합성효소 , 카르복실화효소 등
생화학 4강
02. 효소의 작용 메커니즘
활성화 에너지와 전이상태
활성화 에너지
▪ 기저상태에 있는 반응물 1 몰이 전이상태로 전환되기 위해 필요한 자유 에너지
▪ 전이상태 : 반응물이 생성물로 전환되기 전의 고에너지 중간 단계
→ 활성화 에너지 : 반응물과 전이상태 사이의 에너지 차이
▪ 반응물들이 만나 생성물 형성하기 위해서는
일시적으로 전이상태가 되어야 하며, 이 과정에서 에너지 필요
반응 속도
▪ 단위 시간당 생성물로 전환되는 기질의 몰수 ( μ mol/min)
▪ 반응이 진행되기에 충분한 에너지 를 가진 분자 수에 비례하여 증가
예 ) 온도나 압력 증가 → 반응속도 증가
▪ 활성화 에너지 가 낮을 수록 반응 속도 증가
▪ 촉매가 없는 경우 → 활성화 에너지가 큼 → 반응속도 감소
효소에 의한 활성화 에너지 감소
▪ 효소는 활성화 에너지가 낮은 경로로 반응이 일어나게 함
→ 반응속도 증가
▪ 반응물과 생성물 사이의 자유에너지 차이를 변화시키지 않음
→ 반응의 평형 에는 영향을 주지 않음 → 평형에 도달하는 속도 만 증가시킴
효소의 반응속도에 영향을 주는 요인들
온도
▪ 최고점까지는 온도에 비례 하여 증가
→ 충분한 에너지를 갖는 분자 수가 증가 하므로
▪ 온도 증가로 인한 효소 단백질의 변성 → 반응속도 감소
▪ 약 40 ℃부터 변성시작 ▪ 고온에선 불활성화됨
pH
▪ 효소 작용기의 이온화 또는 탈이온화
예 ) – NH 3+ 일때만 효소 활성을 갖는 효소
알칼리 환경에서는
-NH 2 가 되기 쉬움 → 효소활성 감소
▪ pH 에 의한 변성도 활성에 관여 ▪ 효소마다 최적 pH 존재
▪ 대부분 중성 pH 에서 최대 활성
기질 농도
▪ 최대반응속도 까지는 기질 농도에 비례 하여 증가
▪ 반응속도의 포화 : 기질과 결합할 수 있는 모든 부위 포화시
▪ 대부분의 효소는 쌍곡선 모양의 관계를 가짐 ( 미카엘리스 - 멘텐 모델 )
▪ 다른자리 입체성 효소는 S 자 모양의 관계를 가짐
03. 효소반응속도론
미카엘리스 - 멘텐 방정식
기질농도와 반응속도의 관계
▪ 기질 농도가 K m 보다 훨씬 낮은 경우
→ 반응속도는 기질 농도에 비례
→ 1 차 반응
▪ 기질 농도가 K m 보다 훨씬 높은 경우
→ 효소가 거의 포화
→ 반응속도는 기질 농도에 영향 받지 않음
→ 0 차 반응
K m 과 V max
▪ K m 값의 의미 : 특정 기질에 대한 효소의 친화도
▪ 기질농도 [S] 가 K m 과 같은 경우의 반응속도 = 1/2V max
▪ 반응속도가 최대속도의 절반 → 기질농도 = 미카엘리스 상수
▪ K m 값이 작음→ 효소의 친화도가 큼
▪ K m 값이 큼→ 효소의 친화도가 작음
라인위버 - 버크 이중 역수 도식
▪ 미카엘리스 - 멘텐 방정식을 1/v 와 1/[S] 로 다시 정리 → 일직선의 방정식 도출
▪ X 절편 : -1/K m ▪ Y 절편 : 1/V max
▪ 기울기 : K m /V max
효소 억제제
비가역적 억제제
▪ 효소와의 공유결합 → 효소를 화학적으로 변형
→ 효소 활성을 영구적으로 손상
가역적 억제제
▪ 비공유결합을 통해 효소와 가역적으로 결합
▪ 경쟁 억제제와 비경쟁 억제제로 분류
▪ 기질 농도를 높이거나 억제제 제거시 효소 활성 회복 가능
경쟁 억제제
▪ 기질과 비슷한 구조 , 효소의 활성자리에 가역적으로 결합
→ 기질이 효소의 활성자리와 결합하는 것을 방해
▪ ½V max 에 도달하기 위해 필요한 기질의 농도를 높임
→ 경쟁 억제제 존재시 K m 값이 증가
→ 기질 농도를 높이면 억제 효과 회복 가능
비경쟁 억제제
▪ 효소와 결합시 기질과는 다른 부위에 결합
→ 기질과 서로 경쟁하지 않음
→ 기질 농도를 높여도 억제 효과 회복되지 않음
→ V max 감소 효과 , K m 값에는 영향 없음
생화학4강
04. 효소 활성의 조절
공유결합에 의한 조절
인산화 또는 탈인산화에 의한 조절
▪ 인산화 : 단백질 키나아제 (kinase) 에 의해 일어남
▪ 탈인산화 : 인산단백질 인산분해효소 (phosphatase) 에 의해 일어남
▪ 인산화 / 탈인산화의 효소 활성 영향 은 효소의 종류에 따라 다름
→ 글리코겐 합성효소 : 인산화 → 활성 억제
→ 글리코겐 가인산분해효소 : 인산화 → 활성 증가
공유결합 변형에 의한 활성형 전환
▪ 불활성형으로 합성 → 공유결합 변형 → 활성형으로 전환
▪ 지모겐 (zymogen): 불활성형의 전구체 ▪ 예 ) 키모트립시노겐
→ π–키모트립신 → α - 키모트립신
다른 자리 입체성 (allosteric) 조절
▪ 다른 자리 입체성 조절을 받는 효소
→ 효과물질 (effector) 또는 조절자 (modulator) 에 의해 활성 조절
▪ 효소의 활성자리가 아닌 다른자리 입체성 자리에 결합
→ 기질과의 결합속도를 변화시킴
다른 자리 입체성 (allosteric) 조절
▪ 양성 효과물질 ( 활성제 ): 다른자리 입체성 효소 활성을 증가시킴
▪ 음성 효과물질 ( 억제제 ): 다른자리 입체성 효소 활성을 감소시킴
되먹임 (feedback) 억제
▪ 대사 경로 최종 산물 농도가 증가 → 조절 단계에 있는 효소 활성 억제
→ 최종 산물이 필요 이상으로 합성되는 것 막음
▪ 예 ) 아스파르트산 카르바모일 전이효소
: CTP 와 결합할 수 있는 다른자리 입체성 자리 가짐 → CTP 와 결합시 억제
효소 합성 유도와 억제
유전적 제어
▪ 존재하는 효소에 대한 활성 조절뿐만 아니라 효소의 양을 변화시켜 대사 조절 가능
▪ 효소의 양 : 효소의 합성 속도 를 변화 시켜 조절
▪ 효소 유도 : 대사 요구에 따라 효소 합성이 증가되는 것
▪ 효소 억제 : 대사 요구에 따라 효소 합성이 감소되는 것
▪ 예 ) 고혈당으로 인한 인슐린 분비 → 글루코오스 대사에 필요한 효소 합성 유도
▪ 유전적 제어 에 의한 효소 합성 유도와 억제는 느리게 일어남
참고 ) 공유결합 변형 또는 다른자리 입체성 조절은 빠르게 일어남
문제풀이
-효소반응의 반응속도가 최대속도(Vmax)의 1/2이 될 때의 기질농도를 Km이라고 한다면, 경쟁 억제제는 기질이 효소에 결합하는 것을 방해하므로 Km을 증가시킴.
-라인위버-버크 이중 역수 도식은 미카엘리스-멘텐 방정식을 1/v와 1/[S]로 다시 정리하여 일직선의 방정식으로 도출해 낸 것으로 X절편은 -1/Km, Y절편은 1/Vmax, 기울기는 Km/Vmax 으로 볼 수 있다.
-효과물질이 효소의 활성자리가 아닌 다른자리 입체성 자리에 결합하여 효소의 형태 변화를 빠르게 유도하여 기질과의 결합속도를 변화시키는데 이러한 조절 방식을 다른자리 입체성 조절이라고 한다.
-효소(enzyme)는 대부분 단백질로 구성되어 섭취하게 되면 소화과정을 통해 분해되어 흡수된다. (일상생활에서 쓰이는 ‘효소’라는 식품들은 대부분 발효식품을 달리 부르는 말임)
-효소는 기질과 결합하여 효소-기질복합체를 형성한 후, 생성물과 효소로 다시 분리된다.
생화학4강
정리하기
-효소는 활성자리를 가지고 있어 기질과 특이적으로 결합하여 효소–기질 복합체를 형성함으로써 활성화 에너지를 낮추고 반응속도를 증가시킨다.
일부 효소는 효소 활성을 위해 보조인자 또는 조효소와 같은 비단백질 분자를 필요로 한다.
이때 비단백질 부위를 제외한 단백질 부위를 아포효소, 아포효소가 비단백질 부위와 결합한 상태를 완전효소라고 한다.
-효소의 반응속도에 영향을 주는 요인에는 온도, pH, 기질 농도 등이 있다.
미카엘리스–멘텐 방정식은 반응속도와 기질 농도 간의 관계를 나타내며, Km값 과 Vmax값을 구하는 데에도 유용하게 사용된다.
효소의 Km값은 기질에 대한 친화도를 나타내며, 값이 낮을수록 기질과 친화도가 높음을 의미한다.
-효소 억제제에는 공유결합을 통해 효소를 영구적으로 손상시키는 비가역 억제제와 비공유결합을 통해 가역적으로
효소와 결합하는 가역 억제제가 있다. 가역 억제제에는 활성자리를 두고 기질과 경쟁하는 경쟁 억제제와 기질이 아닌 다른 부위와 결합하는 비경쟁 억제제가 있다.
-효소 활성은 공유결합 변형 또는 다른자리 입체성 조절을 통해 바로 조절되거나, 효소 합성 유도 또는 억제를 통해 느리게 조절된다.
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