생화학 3강 아미노산, 펩티드 및 단백질

 

생화학 3강 아미노산, 펩티드 및 단백질

 

01 아미노산

02 아미노산의 성질 

03 단백질의 구조

04 단백질의 분류 / 분리

 

01. 아미노산

아미노산의 구조

 

구조

▪   구조 중심에 존재하는 알파 - 탄소 : 수소와 곁사슬 작용기 (R) 가 결합 

▪   추가적으로 알파 - 탄소에 아미노기 와 카르복실기가 양쪽 결합되어 3 차원적 구조 형성

 

입체구조

▪   글리신 의 R 기는 수소이므로 구조상 두 개의 수소원자 가짐 → 대칭형 ( 비키랄성 )

▪   글리신 제외한 아미노산은 4 개의 서로 다른 작용기 결합 → 키랄성 ( 거울 대칭상이지만 겹쳐지지 않는 특성 )

입체구조

▪   입체이성체 : 구조식은 동일하나 입체배치가 다른 이성체 L 형 ( 왼쪽에 수산기 위치 ),

D 형 ( 오른쪽에 수산기 위치 ) 으로 구분

▪   자연계에는 대부분 L 형 아미노산이 존재

 

아미노산의 종류 - 곁사슬기에 따른 분류

비극성 중성 아미노산 ( 소수성 )

▪   R 기가 지방족 탄화수소와 방향족 탄화수소로 이루어진 아미노산 

▪   지방족 탄화수소로 이루어진 아미노산

 

 

아미노산의 종류 - 곁사슬기에 따른 분류

 

비극성 중성 아미노산 ( 소수성 )

 

▪   R 기가 지방족 탄화수소 와 방향족 탄화수소 로 이루어진 아미노산
▪   방향족 탄화수소로 이루어진 아미노산

 

 

 

아미노산의 종류 - 곁사슬기에 따른 분류

 

극성 중성 아미노산

▪   ㅇ중성 pH 에서 전기적 중성 , 수소결합 할 수 있는 극성 곁사슬 포함

▪   하이드록시기( -OH )

▪   아미드기( -NH 2 )

▪   술프하이드릴기( -SH )

 

산성 아미노산

▪   곁사슬기에 카르복실기 (-COOH) 보유

▪   중성 pH 에서 카르복실산염 음이온 형성 → 음전하를 띰

 

아미노산의 종류 - 곁사슬기에 따른 분류

염기성 아미노산

▪   아민기 등의 염기성 곁사슬기 보유

▪   중성 pH 에서 양성자를 받아들여 양전하를 띰

 

아미노산의 종류 - 생체 내 합성 유무에 따른 분류

필수 아미노산 vs 비필수 아미노산

▪   체내 합성 불가로 음식으로부터 섭취 필수

 

 

2. 아미노산의 성질

 

양성 전해질

아미노산은 산과 염기 두 가지로 작용

▪   카르복실기는 양성자 방출하여 음전하를, 아미노기 는 양성자 받아들여 양전하를 띰

▪   곁사슬에 전하 띠는 작용기가 없으면 아미노산은 중성용액에서 쌍극성이온으로 존재

 

등전점

아미노산은 산과 염기 두 가지로 작용

 

▪   용액의 양전하와 음전하를 합쳐

0 의 상태 ( 전기적으로 중성 ) 가 될 때의 pH

 

▪   등전점 (PI) = (pK 1 + pK 2 )/2

 

펩티드 결합

펩티드 결합의 정의

 

▪   아미노산들의 결합

▪   한 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기 간 의 결합 ( 물 제거 )

▪   공명혼성체 :탄소와 질소간의 단일결합 , 탄소와 질소간의 이중결합

▪   공명 안정화로 펩티드 결합은 단일결합보다 강한 결합임

 

펩티드 결합의 방향

 

▪   왼쪽의 아미노기 → N 말단

▪   오른쪽은 카르복실기 → C 말단

 

 

 

 

생화학 3강

03. 단백질의 구조

 

단백질의 구조 4 단계

 

▪   단백질 : 펩티드결합으로 연결된 중합체

▪   단백질의 구조는 네 단계로 정의됨

 

1 차 구조

▪   아미노산들이 공유결합에 의해 서로 연결되어 있는 순서

▪   직선형 , 서열이 바뀌면 단백질 기능에 영향을 미침

▪   ( 예 : 겸상적혈구빈혈 )

헤모글로빈 유전자의 염기서열 하나가 바뀜 (GAG → GTG) →

서열 6 번째 글루탐산이 발린으로 바뀜

 

2 차 구조

▪   알파 - 나선 2 차 구조

▪   막대 원형 모양

▪   1 개의 폴리펩티드 사슬

▪   알파 - 나선을 구성하는 많은 아미노산끼리 수소결합

▪   베타 - 병풍 2 차 구조

▪   사슬 사이 가 수소결합으로반복 연결

▪   병풍처럼 펼쳐져 있는 입체구조

▪   두 사슬이 마주보는 경우 :평행형 병풍구조

▪   두 사슬이 반대 방향인 경우 :역평행 병풍구조

 

3 차 구조

▪   다수의 폴리펩티드들의 3 차원적 배열 → 안정화된 구조

▪   이온결합 , 수소결합 , 이황화결합 , 소수성결합 등에 의해 구부러짐

 

4 차 구조

▪   3 차 구조 를 이루는 폴리펩티드가 2 개 이상 모여 ( 소단위 )입체적 구조 형성

▪   예 : 헤모글로빈 단백질 → 4 개 의 소단위가 모여 역할 담당

 

단백질의 변성

변성

▪   단백질의 3 차구조가 무너지는 경우 변성이라 부름

▪   열에 의한 변성의 경우 재건하기 어려움

 

 

 

04. 단백질의 분류 / 분리

단백질 조성 및 용해도에 따른 분류

단순단백질

▪   가수분해로 아미노산이나 그 유도체만을 얻는 단백질

▪   알부민 : 물에 녹고 열에 의해 응고 , 흰자 , 혈청 , 우유 등에 존재

▪   글로불린 : 물에 녹지 않고 열에 의해 응고

동물성 글로불린 : 미오신 , 피브리노겐 등

식물성 글로불린 : 글리시닌 등

▪   그 외 글루텔린 , 프롤라민 , 알부미노이드 , 히스톤 등

단백질 조성 및 용해도에 따른 분류

 

복합단백질

▪   인 , 황 , 당의 분자들이 단순단백질에 결합한 단백질

▪   인단백질 , 핵단백질 , 당단백질 , 색소단백질 , 금속단백질 등

▪   인단백질 : 우유의 카제인 등의 동물단백질 , 유기 인과 결합

▪   핵단백질 : 세포 핵을 구성하는 단백질

▪   당단백질 : 탄수화물과 결합한 단백질 , 뮤신 등

 

유도단백질

▪   열이나 효소를 통하여 단백질을 가수분해하여 얻은 단백질

▪   1 차 유도단백질 : 응고단백질

▪   2 차 유도단백질 : 펩톤 , 펩티드 등

 

단백질의 구조에 따른 분류

섬유상 단백질

▪   폴리펩티드가 실타래의 섬유상 구조로 이황화결합 , 수소결합에

의해 입체적 구조를 이룸

▪   콜라겐 , 케라틴 , 엘라스틴 , 피브로인 등 

 

구상 단백질

▪   폴리펩티드가 공모양 의 입체 구조를 이룸( 수소결합 , 이온결합 , 소수성 결합 등 )

▪   알부민 , 글로불린 , 헤모글로빈 , 미오글로빈 등

 

미오글로빈과 헤모글로빈의 산소결합

미오글로빈

▪   펩티드 골격에 헴이 결합한 공모양의 구상단백질

▪   미오글로빈 한분자는 산소 한분자와 결합

 

헤모글로빈

▪   4개의 폴리펩티드 사슬로 구성된 4량체

▪   4량체이므로 헤모글로빈 한분자는 산소 네 분자와 결합

 

산소포화도

▪   모든 산소분압에서미오글로빈의 산소포화도가 더 높음

▪   헤모글로빈은 S 자 모양의 곡선을 그림→ 첫번째 산소결합 후

다음 산소결합은 더 쉽게 됨

 

 

미오글로빈과 헤모글로빈의 산소결합

산소포화도

▪   모든 산소분압에서미오글로빈의 산소포화도가 더 높음

▪   헤모글로빈은 S 자 모양의 곡선을 그림→ 첫번째 산소결합 후

다음 산소결합은 더 쉽게 됨

 

 

미오글로빈과 헤모글로빈의 산소결합

산소포화도에 영향을 미치는 요인

 

▪   보어 효과 :

헤모글로빈과 산소의 결합 친화도는 혈액의 산도 와 이산화탄소 의 농도에 관련됨

▪   이산화탄소가 물과 반응하여 탄산 형성

→ 탄산은 해리되어 수소이온 생성 → 혈액 pH 감소

→ 헤모글로빈의 산소결합력 감소 → 산소 방출

 

 

단백질의 분리

겔 여과 크로마토그래피

▪   단백질을 크기별로 분리 하는 방법

▪   단백질 분자의 입체적인 크기에 따라세공 내부로의 침투성에

차이가 있는 것을 이용하여 분리 → 보통 크기가 큰 것으로부터 순차적으로 용출

 

이온교환 크로마토그래피

▪   양전하 또는 음전하 를 띤 리간드를 이용하여

정전기적 인력 에 의해 분리하는 방법

 

▪   예 ) 양이온교환 크로마토그래피

음전하를 띠는 비드에 양전하인 단백질만 부착 → 그외 단백질은 컬럼 통과

→ 염 농도가 점차 증가하는 용액 통과 → 양전하를 띠는 단백질만 분리

 

전기영동

▪   단백질마다 작용기와 등전점이 다름

▪   등전점에서는 양전하와 음전하가 균형을 이룸

▪   겔 상에서 전기영동에 의해 이동하다가 자신의 등전점에서 이동하지 않는 원리 이용

▪   상대적인 거리를 이용하여 단백질을 알아내는 방법

 

 

 

생화학 3강 

문제풀이 

-발린, 류신, 페닐알라닌, 트레오닌, 메티오닌, 트립토판, 리신, 이소류신, 히스티딘을 필수 아미노산이라고 한다.

-펩티드 결합은 한 아미노산의 α–카르복실기와 다른 아미노산의 α–아미노기 사이에 물이 제거되면서 형성되는 결합이다

-수소이온과 이산화탄소는 헤모글로빈과 결합할 수 있고, 단백질 3차 구조의 변화를 일으켜 산소결합도에 영향을 미치는데, 이를 보어효과라고 한다. 일반적으로 pH가 낮아지면 산소친화력이 낮아진다.

-아미노산들이 펩티드 결합으로 연결된 중합체가 단백질이다.

-헤모글로빈은 4개의 폴리펩티드 사슬로 구성되어 있으며, 산소 4분자와 결합할 수 있다.

 

 

정리하기

1. 단백질 내의 아미노산들은 탄소원자에 아미노기와 카르복실기가 결합되어 구성되어 있다.

 

2. 아미노산 구조 중심의 α–탄소에는 수소와 곁사슬 작용기가 붙어 있으며, 이 사슬을 R로 나타낸다. 곁사슬기(R)에 따라 비극성(소수성) 아미노산, 극성 아미노산, 산성 아미노산, 염기성 아미노산으로 구분한다.

 

3. 각 아미노산의 카르복실기는 산성, 아미노기는 염기성이다. 곁사슬들이 산–염기 특성이 있는 작용기를 가지고 있다.

 

4. 아미노산 내에 알짜전하를 갖지 않는 pH를 등전점이라고 한다. 등전 pH에서는 분자가 전기장 내에서 이동하지 않는다.

 

5. 한 아미노산의 카르복실기와 또 다른 아미노산의 아미노기가 반응하여 아미드 결합이 생기면 물이 제거된다. 이때 생성되는 결합이 펩티드결합이다.

 

6. 단백질의 1차 구조는 아미노산의 서열이다. 2차 구조는 펩티드 골격의 반복적인 구성이다. 3차 구조는 단백질의 완전한 3차원 구조를 의미한다. 4차 구조는 단백질이 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 되어 있다.